An update of biocatalytic selective acylation and deacylation of monosaccharides

Partially acylated monosaccharides (PAMs) exhibit diverse and interesting applications but due to their polyhydroxylated nature, their synthesis requires regio- and stereoselective reactions. These features are provided by biocatalytic processes and in particular by hydrolases, which offer mild conditions and selective routes for the preparation of PAMs. Since this strategy has been extensively explored, the aim of the present review is to update research on enzymatic selective acylation and deacylation of monosaccharides, focusing on enzymatic preparation of synthetic useful PAMs and drug–monosaccharide conjugates involving PAMs.Fil: Iribarren, Adolfo Marcelo. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Área Química. Laboratorio de Biotransformaciones; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Iglesias, Luis Emilio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Área Química. Laboratorio de Biotransformaciones; Argentin

Modified Nucleoside Triphosphates for In-vitro Selection Techniques

The development of SELEX (Selective Enhancement of Ligands by Exponential Enrichment) provides a powerful tool for the search of functional oligonucleotides with the ability to bind ligands with high affinity and selectivity (aptamers) and for the discovery of nucleic acid sequences with diverse enzymatic activities (ribozymes and DNAzymes). This technique has been extensively applied to the selection of natural DNA or RNA molecules but, in order to improve chemical and structural diversity as well as for particular applications where further chemical or biological stability is necessary, the extension of this strategy to modified oligonucleotides is desirable. Taking into account these needs, this review intends to collect the research carried out during the past years, focusing mainly on the use of modified nucleotides in SELEX and the development of mutant enzymes for broadening nucleoside triphosphates acceptance. In addition, comments regarding the synthesis of modified nucleoside triphosphate will be briefly discussed.Fil: Dellafiore, María Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigación en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres". Grupo Vinculado al INGEBI- Laboratorio de Biocatálisis y Biotransformaciones - LBB - UNQUI; ArgentinaFil: Montserrat, Javier Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigación en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres". Grupo Vinculado al INGEBI- Laboratorio de Biocatálisis y Biotransformaciones - LBB - UNQUI; Argentina. Universidad Nacional de General Sarmiento. Instituto de Ciencias; ArgentinaFil: Iribarren, Adolfo Marcelo. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Área Química. Laboratorio de Biotransformaciones; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigación en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres". Grupo Vinculado al INGEBI- Laboratorio de Biocatálisis y Biotransformaciones - LBB - UNQUI; Argentin

Candida antarctica B lipase-catalysed alcoholysis of peracetylated alkyl D-ribofuranosides

Candida antarctica B lipase (CAL-B) catalysed alcoholysis of a series of peracetylated alkyl α, β-D-ribofuranosides was assayed. Methyl and ethyl 2,3-di-O-acetyl-α, β-D-ribofuranosides enriched in the α-anomer were regioselectively prepared through this enzymatic deacetylation in 33% and 43% yield, respectively, the latter being a new compound. Isopropyl 2,3,5-tri-O-acetyl-β-D-ribofuranoside gave the new isopropyl 2,3-di-O-acetyl-β-D-ribofuranoside in 24% yield. The anomeric substituent affects the regioselectivity of the reaction, since n-propyl and n-butyl α, β-D-ribofuranosides reacted without selectivity.Fil: Gudiño, Esteban Dario. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Iribarren, Adolfo Marcelo. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; ArgentinaFil: Iglesias, Luis Emilio. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentin

Regioselectivity of Lipase-Catalysed Deacetylation of Methyl 2,3,5-tri-OAcetyl-α, β-D-Furanosides in Ionic Liquid

Ionic liquids (ILs) were assayed as reaction medium for the enzymatic deacetylation of three methyl 2,3,5-tri-O-acetyl-a,b-D-furanosides and the obtained results show the influence of the IL and the furanose structure on the regioselectivity of hydrolyses catalysed by the tested lipases. In a reaction medium consisting of a 1:1 mixture of 30 mM phosphate buffer (pH 7) and 1-butyl-3-methylimidazolium hexafluorophosphate ([BMIM][PF6]), Candida rugosa lipase catalysed the formation of methyl 2,3-di-O-acetyl-a,b-D-arabinofuranoside in 77 %, while in a 9:1 mixture of the same buffer and 1-butyl-3-methylimidazolium tetrafluoroborate ([BMIM][BF4]), methyl 2,3-di-O-acetyl-a,b-D-ribofuranoside was obtained in 62 %.Fil: Gudino, Esteban D.. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Área Química. Laboratorio de Biotransformaciones; ArgentinaFil: Iribarren, Adolfo Marcelo. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Área Química. Laboratorio de Biotransformaciones; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Iglesias, Luis Emilio. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Área Química. Laboratorio de Biotransformaciones; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentin

An improved regioselective preparation of methyl 2,3-di-O-acetyl-α, β-d-xylofuranoside

Methyl 2,3-di-O-acetyl-α,β-d-xylofuranoside was prepared as the sole regioisomer in 6372% yield, according to the applied mass of substrate, through a Candida antarctica lipase B catalysed alcoholysis of methyl 2,3,5-tri-O-acetyl-α,β-d-xylofuranoside. The product is a potential synthetic precursor for 5-modified xylofuranosides and 5′-modified xylonucleosides.Fil: Gudiño, Esteban Dario. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Área Química. Laboratorio de Biotransformaciones; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Iribarren, Adolfo Marcelo. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Área Química. Laboratorio de Biotransformaciones; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; ArgentinaFil: Iglesias, Luis Emilio. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Área Química. Laboratorio de Biotransformaciones; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentin

Aeromonas hydrophila strains as biocatalysts for transglycosylation

Microbial transglycosylation is useful as a green alternative in the preparation of purine nucleosides and analogues, especially for those that display pharmacological activities. In a search for new transglycosylation biocatalysts, two Aeromonas hydrophila strains were selected. The substrate specificity of both micro-organisms was studied and, as a result, several nucleoside analogues have been prepared. Among them, ribavirin, a broad spectrum antiviral, and the well-known anti HIV didanosine, were prepared, in 77 and 62% yield using A. hydrophila CECT 4226 and A. hydrophila CECT 4221, respectively. In order to scale-up the processes, the reaction conditions, product purification and biocatalyst preparation were analyzed and optimized.Fil: Nóbile, Matías Leonardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes; ArgentinaFil: Terreni, Marco. Universita degli Studi di Pavia; ItaliaFil: Lewkowicz, Elizabeth Sandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes; ArgentinaFil: Iribarren, Adolfo Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres"; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes; Argentin

Biocatalysed halogenation of nucleobase analogues

The synthesis of halogenated nucleosides and nucleobases is of interest due to their chemical and pharmacological applications. Herein, the enzymatic halogenation of nucleobases and analogues catalysed by microorganisms and by chloroperoxidase from Caldariomyces fumago has been studied. This latter enzyme catalysed the chlorination and bromination of indoline and uracil. Pseudomonas, Citrobacter, Aeromonas, Streptomyces, Xanthomonas, and Bacillus genera catalysed the chlorination and/or bromination of indole and indoline. Different products were obtained depending on the substrate, the biocatalyst and the halide used. In particular, 85% conversion from indole to 5-bromoindole was achieved using Streptomyces cetonii.Fil: Médici, Rosario. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Área Química. Laboratorio de Biotransformaciones; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Garaycoechea, Juan Ignacio. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Área Química. Laboratorio de Biotransformaciones; ArgentinaFil: Dettorre, Lucas Andrés. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Área Química. Laboratorio de Biotransformaciones; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Iribarren, Adolfo Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Área Química. Laboratorio de Biotransformaciones; ArgentinaFil: Lewkowicz, Elizabeth Sandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Área Química. Laboratorio de Biotransformaciones; Argentin

Aldolases: useful enzymes for the synthesis of anticholesterolemic products

Las aldolasas – enzimas pertenecientes al grupo de las liasas – son biocatalizadores efectivos para realizar reacciones de adición aldólica en medios acuosos, con elevado rendimiento y alta estereoselectividad. Según el sustrato que utilice la enzima, las aldolasas se clasifican en cinco tipos. En particular, 2-desoxy-D-ribosa-5-fosfato aldolasa (DERA) es la única aldolasa capaz de aceptar acetaldehído como sustrato dador nucleofílico. A la vez, se ha comprobado que DERA es capaz de catalizar una doble adición empleando tres moléculas de acetaldehído cuando éste es el único sustrato. Esta particularidad ha hecho que, en los últimos años, DERA sea utilizada en la síntesis de estatinas, drogas empleadas para el control del nivel de colesterol en sangre. Constantemente se invierten esfuerzos para lograr estructuras análogas que reduzcan efectos secundarios adversos y que resulten más potentes médicamente. En nuestro laboratorio se están desarrollando nuevos análogos de estatinas empleando DERA de Pectobacterium atrosepticum.Aldolases, enzymes that belong to the group of lyases, are useful biocatalysts to perform aldol addition reactions in aqueous media, in high yields and stereo selectively. According to the donor substrate, aldolases are classified into five types. In particular, 2-deoxy-D-ribose-5-phosphate aldolase (DERA) is the only aldolase capable of accepting acetaldehyde as donor substrate. In addition, it has been shown that when acetaldehyde is the only availabre substrate, DERA is able to catalyze a double aldol addition using three acetaldehyde molecules.. As a result, in recent years, DERA has been employed for the synthesis of statins, drugs used to control cholesterol level in blood. Efforts are constantly being made to achieve new structures with fewer adverse side effects and improved medicinal efficiency. In our laboratory we are developing new statin analogs using DERA from Pectobacterium atrosepticum.Fil: Fernández Varela, Romina Noelia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigación en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres". Grupo Vinculado al INGEBI- Laboratorio de Biocatálisis y Biotransformaciones - LBB - UNQUI; ArgentinaFil: Iribarren, Adolfo Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigación en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres". Grupo Vinculado al INGEBI- Laboratorio de Biocatálisis y Biotransformaciones - LBB - UNQUI; ArgentinaFil: Lewkowicz, Elizabeth Sandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigación en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres". Grupo Vinculado al INGEBI- Laboratorio de Biocatálisis y Biotransformaciones - LBB - UNQUI; Argentin

Control vía Internet de un robot ubicado en un sitio remoto aplicando una interfase cerebro-máquina

En este artículo se describe el trabajo de investigación que en la actualidad se está desarrollando dentro del área de la comunicación de humanos a robots, sobre la base de bioseñales cerebrales y puntualmente en sitios remotos. Para esta investigación se aplican tecnologías, interfases disponibles y protocolos de comunicación estándar que facilitan la lectura de las señales del cerebro del usuario, su asociación a comandos explícitos y la comunicación entre los sitios remotos.Presentado en el II Workshop Procesamiento de Señales y Sistemas de Tiempo Real (WPSTR)Red de Universidades con Carreras en Informática (RedUNCI

Synthetic Activity of Recombinant Whole Cell Biocatalysts Containing 2-Deoxy-D-ribose-5-phosphate Aldolase from Pectobacterium atrosepticum

In nature 2-deoxy-D-ribose-5-phosphate aldolase (DERA) catalyses the reversible formation of 2-deoxyribose 5-phosphate from D-glyceraldehyde 3-phosphate and acetaldehyde. In addition, this enzyme can use acetaldehyde as the sole substrate, resulting in a tandem aldol reaction, yielding 2,4,6-trideoxy-D-erythro-hexapyranose, which spontaneously cyclizes. This reaction is very useful for the synthesis of the side chain of statin-type drugs used to decrease cholesterol levels in blood. One of the main challenges in the use of DERA in industrial processes, where high substrate loads are needed to achieve the desired productivity, is its inactivation by high acetaldehyde concentration. In this work, the utility of different variants of Pectobacterium atrosepticum DERA (PaDERA) as whole cell biocatalysts to synthesize 2-deoxyribose 5-phosphate and 2,4,6-trideoxy-D-erythro-hexapyranose was analysed. Under optimized conditions, E. coli BL21 (PaDERA C-His AA C49M) whole cells yields 99 % of both products. Furthermore, this enzyme is able to tolerate 500 mM acetaldehyde in a whole-cell experiment which makes it suitable for industrial applications.Fil: Fernández Varela, Romina Noelia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigación en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres". Grupo Vinculado al INGEBI- Laboratorio de Biocatálisis y Biotransformaciones - LBB - UNQUI; ArgentinaFil: Valino, Ana Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Área Química. Laboratorio de Biotransformaciones; ArgentinaFil: Abdelraheem, Eman. Delft University of Technology; Países BajosFil: Médici, Rosario. Delft University of Technology; Países BajosFil: Martínez Sayé, Melisa Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones Médicas. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; ArgentinaFil: Pereira, Claudio Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Investigaciones Médicas. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Investigaciones Médicas; ArgentinaFil: Hagedoorn, Peter-Leon. Delft University of Technology; Países BajosFil: Hanefeld, Ulf. Delft University of Technology; Países BajosFil: Iribarren, Adolfo Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigación en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres". Grupo Vinculado al INGEBI- Laboratorio de Biocatálisis y Biotransformaciones - LBB - UNQUI; ArgentinaFil: Lewkowicz, Elizabeth Sandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigación en Ingeniería Genética y Biología Molecular "Dr. Héctor N. Torres". Grupo Vinculado al INGEBI- Laboratorio de Biocatálisis y Biotransformaciones - LBB - UNQUI; Argentin